Una técnica revolucionaria

Voy a hablaros de lo que es una PCR (reacción en cadena de la polimerasa).
Es una técnica desarrollada en 1985 que permite clonar rápidamente ADN in vitro, es decir produce un gran numero de copias , de cualquier trozo de ADN de forma exponencial.

Para efectuar una PCR se necesita de:

  1. Una muestra de ADN que contiene la secuencia de nucleótidos que se desea replicar (el dibujo modelo del puzzle que vamos a realizar).
  2. Una gran cantidad de los 4 desoxirribonulceósidos-trifosfato(dNTP) (las piezas del puzzle).
  3. Dos cebadores (en inglés, primers), oligonucleótidos que son, cada uno, complementarios a una de las dos hebras del ADN. Son secuencias cortas, que permiten que la polimerasa inicie la reacción.
  4. También se necesita iones divalentes. Se suele usar magnesio (Mg2+) esos iones actúan como cofactores (ayudan a la reacción) de la polimerasa.
  5.  Iones monovalentes, como el potasio.
  6. Un tampón (buffer, en inglés) que mantiene el pH óptimo para el correcto funcionamiento de la ADN polimerasa.
  7. Y por supuesto necesitamos a la DNA polimerasa (Podemos observar la estructura terciaria de esta molecula en la base de datos del Protein Data Bank.) con temperatura óptima alrededor de 70 °C (la más común es la Taq polimerasa).
  8. Y por ultimo el aparato que nos simplifica las cosas un termociclador.

En la PCR se realizan esta tres etapas varias veces seguidas (unas 20 veces):

La primera etapa consiste en calentar todo lo anterior a una temperatura cercana a los 90-95ºC durante un corto periodo de tiempo, para conseguir la desnaturalización del ADN, es decir se separan las dos hebras por las que están constituidas el ADN bicatenario,(se separan en dos partes).

La segunda etapa consiste en bajar la temperatura a unos 50-60ºC, lo que permite que se puedan unir los cebadores a las hebras de ADN. Se unen una hebra de DNA con un cebador(que le es complementario) y la otra hebra con otro cebador(que también le es complementario).

En la tercera y ultima etapa se vuelve a aumentar la temperatura cerca de los 72ºC, para que la taq polimerasa pueda empezar a sintetizar la hebra complementaria a la que esta unido el cebador.

Cada ciclo dura unos 5 min, y se consigue multiplicar por 2 la cantidad de ADN(en el primer ciclo se obtienen 2 , en el segundo 4, en el tercero 8 … en el décimo ciclo tenemos 1024…)
podemos realizar todos los ciclos que queremos hasta obtener la cantidad de ADN que deseamos.

Este video explica casi todo (por si algo no ha quedado claro):

También en inglés:

Ya esta, ya sabeis como los de CSI consiguen coger al assesino con un pelo o cualquier cosa que tenga un poco de ADN.

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La enfermedad de la risa

Cuando hablamos de Papúa-Nueva Guinea, un país situado al norte de Australia, tenemos que hablar sobre todo de su sociedad. De los casi 7 millones de habitantes que tiene el país, al menos 5 viven en sociedades tribales, cada una con su religión, costumbres y lengua diferente. En total, se estima que son más de 800 tribus diferentes las que existen en este país oceánico tan megadiverso.

Nativos Fore

Pero, de todas estas tribus, durante el siglo XX hubo una que saltó a la fama en el ámbito científico: la tribu de los Fore. Esta tribu de aproximadamente 20.000 individuos que habitan en Okapa, en el centro-este de la porción papuana de Nueva Guinea, es el origen de una grave enfermedad neurodegenerativa llamada kuru, una terrible enfermedad que ha tenido grandes repercusiones en el desarrollo de la medicina y la patología contemporáneas.

El kuru, o enfermedad de la risa, parece tener su origen en el canibalismo ritual de esta tribu. Cuando un individuo de la tribu moría, la familia materna se encargaba del desmembramiento del cuerpo: se cortaban brazos y pies, se despedazaban los miembros musculares, se sacaba el cerebro y se abría el pecho para extraer los órganos internos. Una vez realizado esto, comenzaba el festín, pues para los Fore ingerir la carne de sus difuntos era “una señal de respeto hacia el difunto, cuya sabiduría y habilidades habían de transmitirse a los que lo ingerían“.

Cabe destacar que la jerarquía sexual estaba bastante establecida en la tribu: los hombres del pueblo eran los que se llevaban los mejores cortes de carne, mientras que mujeres y niños se comían el resto de los miembros del difunto, incluyendo el cerebro y las vísceras.

Fue en la década de los años 50 cuando el doctor Vincent Zigas (que luego escribiría un libro al respecto, Laughing death) y otros investigadores notaron esta rara enfermedad prácticamente endémica en esta tribu y dieron parte a las autoridades australianas, que gobernaban el territorio bajo mandato de la ONU.

Al parecer, los individuos afectados sufrían al principio de una pérdida de la coordinación de sus movimientos y del habla (disartria), así como de temblor generalizado. De hecho, “kuru”, en el idioma de los Fore, significa temblor.

Más adelante ocurría la descoordinación de los movimientos en las distintas partes del cuerpo (ataxia), los temblores se hacían más severos, el individuo perdía la capacidad de orientarse por sí solo y aparecían los primeros síntomas psiquiátricos, entre los que destacaban los repentinos estallidos de risa que sufrían los afectados.

Por último, el individuo perdía por completo la capacidad de mantener una postura sentada, su ataxia, temblores y disartria se tornaban muy severos, se producía una incontinencia tanto fecal como urinaria, se perdía la capacidad de deglutir, y aparecían ulceraciones cutáneas. Esto llevaba irremediablemente a la muerte del enfermo de kuru entre convulsiones.

Para finales de la década de 1950 la enfermedad se había extendido con muchísima rapidez entre los Fore. Es curioso este dato, pues según expertos en las culturas de la isla de Nueva Guinea, los Fore no se alimentaban de los cadáveres de aquellos que morían por enfermedad, pero esto no se cumplía con los afectados de kuru. Esto se debe a que consideraban que el kuru no era ninguna enfermedad, sino el fruto de una maldición.

También es destacable el hecho de que la prevalencia de la enfermedad se dio sobre todo en las mujeres, puesto que eran ellas las que se alimentaban de los cerebros y el resto de las vísceras del difunto, hasta el punto de que varias aldeas de los Fore se quedaron sin mujeres adultas.

La investigación de esta enfermedad tan extrañamente localizada fue llevada a cabo por el doctor americano Daniel Carleton Gajdusek, en colaboración con el doctor australiano Michael Alpers, a mediados de la década de los 60.

Daniel Carleton Gajdusek

Michael Alpers

Alpers viajó a las tribus de los Fore y consiguió tomar muestras de tejido cerebral del cadáver de Kigea, una niña de 11 años que había muerto de kuru. Estas muestras fueron enviadas a Gajdusek, que las inyectó en dos chimpancés. Al cabo de dos años, uno de los chimpancés había desarrollado el kuru. Esto demostró que el por entonces desconocido agente causante de la infección podía transmitirse a través de materia infectada, e incluso podía cruzar la barrera e infectar a otras especies de primates.

Esta labor llevó a Gajdusek a compartir el Premio Nobel de Fisiología o Medicina en 1976, mientras que Alpers se convirtió en una eminencia de la medicina en su país natal. Alpers llegó incluso a formar parte de una película documental de la Royal Institution of Australia (RiAus) sobre su trabajo de investigación en esta enfermedad.

Pero el estudio del kuru no sólo se debió al hecho de que se encontrara localizada en la tribu de los Fore, no. Otro gran punto de inflexión que llevó a Gajdusek a estudiar esta enfermedad fue la relación que se estableció con otras dos enfermedades a finales de los años 50: la enfermedad de Creutzfeld-Jakob y el scrapie.

La enfermedad de Creutzfeld-Jakob (conocida por sus siglas en inglés, CJD, Creutzfeld-Jakob disease) fue descrita en varios pacientes por los neurólogos alemanes Hans-Gerhard Creutzfeld y Alfons Maria Jakob, a finales de la década de 1910 y principios de la de 1920. Los pacientes estudiados por estos dos neurólogos sufrían, en una primera etapa, de una demencia severa, con cambios de personalidad y pérdida de juicio, memoria y pensamiento, y de problemas de coordinación muscular.

A medida que la enfermedad avanzaba, la demencia se iba agudizando y comenzaban a aparecer contracciones musculares involuntarias (lo que se conoce como mioclono), deterioros en la vista, imposibilidad de controlar la incontinencia y otros síntomas neurológicos.

Finalmente, los individuos no eran capaces ni de mantenerse en pie ni de moverse ni de hablar, y acababan muriendo tras caer en coma.

Espongiosis en la corteza cerebral

En los casos estudiados por el doctor Jakob se descubrió que en el sistema nervioso central, concretamente en el encéfalo y en especial en el cerebro y en el cerebelo, se producía lo que se conoce como espongiosis. La espongiosis es la aparición de numerosas vacuolas en el citoplasma de las células, que al agregarse distorsionan gravemente la estructura citológica.

Astrocitosis en la corteza cerebral

También se observaron otros factores en las preparaciones de las muestras elaboradas por el doctor Jakob. Se producía una pérdida neuronal en el sistema nervioso del afectado, a la par que aparecía un fenómeno conocido como astrocitosis. Este fenómeno se debe a la proliferación de los astrocitos, unas células con forma de estrella cuya función es hacer de soporte a las neuronas en sus funciones.

La primera pista de que la CJD pudiera estar relacionada con el kuru la dio el neuropatólogo Igor Klatso. En 1957, Klatso mandó a Gajdusek sus impresiones sobre el kuru, tras pasar varios meses estudiando seis cerebros de afectados con esta enfermedad, y la relación más cercana que pudo encontrar la situó en los estudios de Jakob y Creutzfeld. A la larga, esta sería una asociación fundamental para el estudio de la transmisión de la enfermedad.

En 1959, el doctor William Hudlow relacionó el kuru con una enfermedad ovina mortal que se conocía desde el siglo XVIII, el scrapie o tembladera. Las ovejas afectadas tenían una postura peculiar, torpes movimientos, se rascaban continuamente y, sobre todo, sufrían de temblores muy similares a los afectados del kuru.

Oveja afectada de scrapie

Esta enfermedad había sido transmitida experimentalmente por los veterinarios franceses J. Cuillé y P. Chelle en 1936, que postularon que la enfermedad era infecciosa e inoculable, que los agentes patológicos, equivocadamente considerados como virus, se encontraban en los centros nerviosos (la médula y el cerebro), y que el período de incubación es largo, de entre 14 y 22 meses.

Esta relación entre las tres enfermedades, así como el éxito de la transmisión del agente causante del scrapie en las ovejas, fue lo que llevó a Gajdusek a realizar el experimento de transmisibilidad del kuru que he comentado anteriormente y que le valió el Nobel. De manera casi simultánea, se comprobó que la enfermedad de Creutzfeld-Jakob también se transmitía de igual manera. Estas tres enfermedades recibieron el nombre conjunto de encelopatías espongiformes transmisibles (EET).

Sin embargo, a pesar de todos estos estudios, no se sabía cuál era el agente causante de estas tres enfermedades. Durante los años 60, varios investigadores, entre los que se encontraban la doctora Tikvah Alper y el profesor John Stanley Griffith, trataron de inactivar el agente infeccioso del scrapie irradiándolo con luz ultravioleta cuya longitud de onda provocaba la desnaturalización de los ácidos nucleicos. Este intento fue infructuoso, por lo que Griffith pensó que el agente podía no ser un virus, sino una proteína que sería capaz de autorreplicarse utilizando la maquinaria de las células del huésped.

Stanley B. Prusiner

En 1982, el bioquímico y neurólogo americano Stanley Ben Prusiner retomó las hipótesis de Griffith y presentó el término prion para referirse a estas partículas proteicas infecciosas y resistentes a la desnaturalización. Durante los años siguientes, su equipo fue capaz de purificar y aislar esta proteína infectiva. Por este hecho, Prusiner recibió el Premio Nobel de Fisiología o Medicina en 1997, no sin cierta controversia sobre el asunto.

Proteína priónica humana (PDB 1QLX)

La cuestión estaba entonces en que esta proteína estaba codificada por un gen, el PNRP en el cromosoma 20, como Prusiner y su equipo descubrieron en 1985. Es decir, la proteína se traducía y existía en el organismo de forma natural, sobre todo en las zonas del sistema nervioso. Varios análisis demostraron que debían existir entonces dos versiones de la misma proteína, con la misma secuencia de aminoácidos, pero con unas propiedades diferentes, derivadas sobre todo de su diferente plegamiento.

Estructuras PrPc y PrPsc del prion

En efecto, la proteína priónica (forma natural, llamada PrPc) tenía una conformación mayoritariamente de hélice α y podía ser digerida por determinadas proteasas, mientras que el prion infeccioso (denominado PrPsc, por el scrapie) poseía una estructura de lámina β y era excepcionalmente resistente a la digestión. La actuación del prion era sencilla: la forma infectiva PrPSc era capaz de convertir a la forma natural PrPC en la infectiva PrPSc mediante un cambio en su conformación. Estos priones tendían entonces a acumularse en los tejidos nerviosos, formando unas estructuras en el cerebro con forma de bastoncillo llamadas placas amiloides, preocupantemente similares a las placas seniles que se dan en los afectados por la enfermedad de Alzheimer, la cual también parece producirse por el cambio de las estructuras de hélice α a lámina β.

Placas amiloides en la corteza cerebral

Fue también precisamente en 1985 cuando se hizo el descubrimiento del primer caso de una nueva enfermedad en una granja al suroeste de Londres. El afectado en este caso no era un humano, ni una oveja, sino una vaca. Estábamos entonces ante el primer caso de la encefalopatía espongiforme bovina (BSE), tan célebremente conocida como la enfermedad de las vacas locas. Pronto varias reses más en el Reino Unido desarrollaron la enfermedad: sus movimientos y comportamientos eran anormales y torpes, se daba en ellas una pérdida de peso y, sobre todo, se daba la aparición de temblores.

Los veterinarios ingleses realizaron un estudio epidemiológico, y se descubrió que esta enfermedad tenía exactamente el mismo origen que las otras tres EET. La aparición de la enfermedad tiene, al parecer, su origen en los piensos industriales que comían las reses: para aliviar la carencia proteica de la hierba, ésta era enriquecida con suplementos proteicos elaborados con restos de ganado y de aves. La posible contaminación de estos suplementos podría ser el origen de la enfermedad.

Pero lo más preocupante se dio a mediados de la década de los 90, cuando en el Reino Unido se localizó una nueva variante de la enfermedad de Creutzfeld-Jakob. Al contrario que la enfermedad clásica, esta nueva variante (llamada vCJD) afectaba a gente joven, con una media de edad de unos 30 años, y una duración de la enfermedad de aproximadamente 15 meses, el triple que la forma clásica.

Conforme se fueron comprobando estos nuevos casos, se fue descubriendo que, a ciencia cierta, las víctimas de vCJD habían consumido carne de vacunos infectados con BSE. La vCJD era, en realidad, la enfermedad resultante de la transmisión del mal de las vacas locas a los humanos.

En el año 2000 saltó la alarma: los casos en el Reino Unido se habían documentado en torno a 80, en Francia ya se documentaban 3 casos, e Irlanda contaba con al menos un afectado. En 2001, se descubrió el primer caso de BSE en España en una granja de Lugo, lo cual provocó la alarma en el país.

Se produjo entonces una enorme crisis en la ganadería bovina, que llevó incluso a bloquear las exportaciones de productos de origen vacuno provenientes de los países afectados. La UE tomó cartas en el asunto y mandó retirar todo tipo de harinas animales de los piensos, y las reses afectadas, así como sus compañeras de corral, fueron sacrificadas. A día de hoy, sólo han sido 5 los casos de vCJD ocurridos en España, frente a los 176 documentados en el Reino Unido o los 23 acaecidos en Francia.

Durante estos tiempos recientes se han descubierto otras enfermedades en los seres humanos relacionadas con los priones, como la Enfermedad de Gerstmann-Straüssler-Scheinker (GSS) o el Insomnio Familiar Fatal (FFI); de esta última, al menos 40 de unos 100 casos confirmados se han dado en España, y la mitad de estos en Euskadi. El porqué de su aparición es desconocido, aunque está claro que debe haber cierto carácter genético que posibilite la mayor o menor probabilidad del cambio conformacional en la proteína.

La mayoría de casos de CJD estudiados son de origen esporádico, mientras que los de GSS o FFI se han ligado a lazos familiares. El primer enfermo de kuru posiblemente fue infectado por los priones de un afectado de CJD dentro de la tribu de los Fore, mientras que la vCJD también se relaciona con el “canibalismo”, en este caso el de las reses que consumían los piensos contaminados.

A día de hoy, no existe todavía ningún tipo de cura, pues las propiedades del prion lo hacen resistente a todas las técnicas desnaturalizantes conocidas. Lo único que se puede hacer con los pacientes es suministrarles tratamiento paliativo. No obstante, durante el año pasado se postuló que los priones podrían ser degradados por serín proteasas provenientes de algunas especies de líquenes. Pero mientras se investiga en este terreno, lo único que nos queda es esperar a que la ciencia encuentre la solución.

Miguel Tomás Gómez Hernández

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Degradación de proteínas

Muchas veces, es difícil dilucidar nuevas cosas porque se investiga en una dirección y otras alternativas parecen impensables.
Algo así les ocurrió a A.Ciechanover, A. Hershko e I. Rose quienes en una serie de estudios bioquímicos pioneros a fines de 1970 y principios de 1980, descubrieron y caracterizaron el sistema de degradación de proteínas mediado por ubiquitina, ya que en esos años, la investigación estaba centrada en el estudio de síntesis proteica y no se planteaba el estudio de su degradación.

Y es que las proteínas se van estropeando y es necesario “reciclarlas” para crear otras nuevas. Continuamente se generan nuevas proteínas a partir de antiguas, pero antes ha habido que desmontarlas.
La degradación proteosómica es un mecanismo esencial en varios procesos celulares, incluyendo el ciclo celular, la regulación de la expresión génica, las respuestas al estrés oxidativo,el tráfico de proteínas, la biogénesis de orgánulos o el control de la transcripción.
Esta degradación en el proteasoma, está mediada por la proteína ubiquitina, llamada así por su ubicuidad en las células eucarióticas.
Es una proteína conservada de 76 aminoácidos con una glicina en el extremo carboxilo terminal por donde se une al nitrógeno epsilon de una lisina del sustrato. Se suelen formar cadenas de poliubiquitina, en este caso a la molécula de ubiquitina que ya está unida al sustrato se le van incorporando nuevas moléculas de ubiquitina que se unen por sus residuos de lisina.
Podemos observar la estructura terciaria de esta pequeña proteína en la base de datos del Protein Data Bank.
Cuando hay en la célula proteínas mal plegadas, o antiguas que deben ser degradadas, se les añade ubiquitina, metafóricamente llamada “el beso de la muerte” y quedan marcadas para su degradación en el proteasoma.
La ubiquitina es una marca fundamental para funciones celulares como el control calidad de proteínas,la reparación ADN o respuesta inmune del organismo a la invasión de microorganismos.
La regulación del ciclo celular es muy importante, por ejemplo, si una proteína estimuladora no se degrada, la división aumenta, y provoca cáncer. Además enfermedades degenerativas como Alzheimer o Parkinson se deben a la acumulación de proteínas en mal estado.
En el proceso de ubiquitinación participan 3 tipos de enzimas, que reconocen perfectamente aquello que deben degradar.
Enzima activadora de ubiquitina E1: encargada de activar a la ubiquitina con gasto energético, estableciendo un enlace tioéster entre la enzima y la ubiquitina.
Enzima conjugadora de ubiquitina E2: lleva la ubiquitina activa al sustrato.
Ubiquitina ligasa E3: Miembro terminal de la cascada de enzimas conjugantes.

Proceso de ubiquitinación

Proceso de ubiquitinación

Tras estos procesos, la proteína queda marcada para poder así enviarse al lugar adecuado para la destrucción, el proteasoma.
Aquí dejo un vídeo en el que se ejemplifica el proceso de marcaje con ubiquitina y posterior degradación en el proteasoma.

El proteasoma es un complejo multiproteico grande y muy conservado cuya función principal es la degradación enzimática de proteínas. Estructuralmente, tiene forma de barril que contiene un “núcleo” compuesto de cuatro anillos apilados alrededor de un poro central.
Por sus investigaciones y el descubrimiento de la degradación proteínica causada por la ubiquitina, estos científicos recibieron en 2004 el Premio Nobel de Química,a veces, pasan años antes de que los descubrimientos a priori sin relevancia se consideren fundamentales para el progreso de la ciencia.
Cristina

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El mundo en un vaso.

Como bien dice el Rey, me llena de orgullo y satisfacción mostraros mi nuevo post.

Voy a hablar de algo que nos acompaña hoy en día a todos en esta sociedad, culpable de estar muy buena, de aumentar unos kilos de mas, de quitarnos la vergüenza, de que los jóvenes empiecen a beber pronto… y sobre todo… de que veamos a mujeres feas como modelos de Victoria Secret… Si… hablo del oro líquido, el elixir de los dioses, el néctar de los jóvenes y de los no tan jóvenes, formada principalmente por malta de cebada, lúpulo y agua… Sí… Hablo de la cerveza.

La cerveza es la bebida alcohólica más popular del mundo, 167 países fabrican cervezas distintas y entre ellas, más de 144.000.000.000 de litros al año.

Hay muchas clases de cervezas en el mundo, desde las rubias europeas hasta las negra inglesas. Pero antes de hablar de su fabricación, hablemos un poco de historia.

La cerveza, no tal como la conocemos hoy, empezó su fabricación hace miles de años en Oriente Medio, en los primeros asientos de Sumeria.

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Fue descubierta casi por accidente. Por alguna razón el agua se mezclo, con cereales y alguien decidió beber el liquido resultante.

Lo más importante para los bebedores de cervezas, es que era alimenticia, una fuente de azúcar que no se podía conseguir en ningún sitio. Donde los seres humanos se establecían, aparecía la cerveza, y en tiempos del Antiguo Egipto se introdujo en la dieta cotidiana.

Todas las personas, incluso los esclavos, tenían derecho a 5 hogazas de pan y 2 vasos de cerveza al día. El pan y la cerveza les proporcionaba las energiza suficientes para mantenerse durante todo el día.

Aunque el vino en el Antiguo Egipto era para la élite, la cerveza la bebían todos. Se han encontrado abundantes pruebas de su importancia en todas las tumbas egipcias descubiertas. Los arqueologos encontraron pequeñas figuras de mujeres trabajando en la fabricación de cerveza. Se cree que fabricaban, para que en el más allá, al faraón o una persona de la élite, tuviera suficiente cerveza para su nueva vida.

Mujer trabajando la cerveza

Básicamente, la cerveza es un cereal fermentado. Cuando el arte de su producción se extendió por todo el mundo, las sociedades antiguas debieron de emplear cualquier grano disponible.

En china se utilizo el trigo para hacer Huangjiu,

huang_jiu1los rusos utilizaron el centeno para hacer Kvas y en Japón, utilizaron el arroz.

Se cree que el arroz que fue llevado a Japón, venia de la región china del Yangtsé. Y con él llegó la tecnología del Sake, el cual, se producía a partir de arroz en el que había crecido un hongo especial (Aspergillus oryzae), y a continuación se molía el grano.

Muchos creen que el Sake es un licor, o un vino de arroz, pero en realizad es una cerveza. Este tipo de cerveza es un cereal sin destilar, por lo que se puede considerar, la cerveza más antigua de hoy en día.

Sin embargo, la cerveza mas popular es la de cebada. Esta clase de cerveza viene de Europa.

La cerveza se extendió por oriente medio a través de Armenia, Georgia y el sur de Rusia, hasta llegar a las famosas regiones cerveceras de Bohemia, Alemania, Bélgica y las Islas Británicas.

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Fue allí donde la cerveza se convertiría en la famosa bebida que conocemos hoy en día.

En esa época, la fabricación de cerveza se hacia con mucha frecuencia y paso a ser una tarea domestica más,  ya que no se podía almacenar.

Una excepción de la fabricación de cerveza a pequeña escala era la que se hacia en los monasterios de Europa. La producción de cerveza se inició en ellos en el sigo X pero a una escala mucho mayor. Los monasterios son el origen de muchas de las mejores cervezas mundiales.

La gente de esa época, al no poder disponer de una cantidad suficiente de comida, la ración media de cerveza eran de 6 a 8 pintas al día (Equivalente a 4 litros de cerveza).

Los monjes mejoraron sus técnicas de fabricación de cerveza usando antiguos escritos egipcios que guardaban en las bibliotecas monacales.

Los monjes, además de mejorar las técnicas, fueron los primeros en añadir el lúpulo, siendo este, el comienzo de una nueva época, que marcaría el final de las cervezas turbias y dulces y el comienzo de la época de las cervezas amagas y claras que se degustan en la actualidad.

Pero el descubrimiento del lúpulo no fue por casualidad, la gente echaba en sus cervezas cualquier cosa que creciera en los setos o en los campos. Usaban mirto, brezo, cortezas, hierbas e incluso ratas y pollos.

Se descubrió que el lúpulo era un excelente conservante y que se podía cultivar sin ningun tipo de problema.

El lúpulo es una planta trepadora lejanamente emparentada con el cannabis. Hoy en dia se cultivas distintos tipos en todo el mundo.

Cuando la cerveza Lager (La que hoy conocemos como dorada) fue inventada a mediados del siglo XIX se extendió por toda Europa, en las regiones occidentales sin embargo no se consumieron hasta mediados del sigo XX.

Esta breve historia, es mucho más extensa pero la he intentado resumir para hacer mas amena la lectura.

La cerveza puede hacerse a partir de cualquier cereal, cebada, trigo, maíz, centeno o arroz. Luego se le añaden sabores que van desde lúpulo hasta hiervas, frutas e incluso chocolate.

Existen cientos de cervezas, pero principalmente se fabrican a partir de 4 ingredientes básicos: Agua, grano malteado (normalmente cebada), lúpulo y levaduras .

  • El primer paso de la fabricación de cerveza es el conocido como el malteado. El grano más utilizado es la cebada.Se remoja con agua para que germine, induciendo la formación de enzimas hidrolíticos requeridos para la degradación de los polisacáridos y aparezcan los azucares necesarios.
  • El segundo paso consiste en el calentamiento del grano para evitar que germine más. El secado de la malta produce además sabores y colores que influyen en el sabor y color finales. El producto de secado es la malta, la cual contiene enzimas que catalizan la hidrólisis de los enlaces β de la celulosa y otros polisacáridos de la pared celular de las cáscaras de cebada, ademas de enzimas tales como la β-amilasa y la maltasa.La duración del secado de la cebada define los diferentes sabores que pueden ir desde el más ligero que seria el de los Colich, o secar un poco más para que se caramelice, con lo que se obtiene una cerveza Ovaltine. Si se continúa se obtiene un sabor chocolate y si se seca aun más, se obtiene un sabor tostado como el de la Guinness.

  • El tercer paso se muele la malta y se mezcla con agua, en un proceso de maceración. Esto permite que los enzimas formados durante el proceso de malteado actúen sobre los polisacáridos del cereal formando maltosa, glucosa y otros azucares sencillos solubles en el medio acuoso.Para el acabado de la cerveza resulta vital la clase de agua utilizada.Terminada la maceración se procesa el líquido azucarado resultante llamado “mosto”.
  • El cuarto paso se cuece el mosto con lúpulo que le da el sabor,  el aroma característico de la cerveza y actúa como conservante natural.El lúpulo produce un sabor amargo, una mayor transparencia,  mejora la espuma y la retención del copete, lo que hace que la cerveza sea más atractiva y tenga mejor estética.  El tipo de lúpulo usado influirá en el sabor final de la misma manera que las uvas influyen en el sabor de los vinos.
  • El quinto y último pasola mezcla cocida obtenida es enfriada y airada.Posteriormente se les añade la levadura para que fermente, es en este momento cuando empieza a convertirse en una bebida alcohólica.

La levadura es un organismo vivo que consume azúcar y la convierte en alcohol, al igual que los demás ingredientes, el tipo de levadura tiene gran influencia en el sabor y la apariencia final de la cerveza.

La mayoría de las cervezas son fermentadas una segunda vez, lo que les hace burbujear. El proceso puede durar desde unos días hasta unos meses y los más ligeros cambios de temperatura y en el tiempo afectan a la cerveza final.

Fue un científico, Louis Pasteur quien conseguría el descubrimiento más relevante desde el empleo del lúpulo.

Pasteur fue la primera persona que vio la cerveza a través del microscopio, descubriendo que las levaduras eran un organismo vivo. El descubriendo explicó el proceso de fermentación por el cual, la levadura transforma el azúcar en alcohol. Eso significó que por primera vez la fermentación pudiera ser controlada, ya que en esa época, la cerveza se estropeaba y se amargaba al poco tiempo de fabricarla.

L.Pasteur descubrió que un calentamiento rápido de la cerveza destruía las bacterias que hacían que se pusiera amarga. Este proceso fue conocido como Pasteurización.

El proceso de fermentación comienza  en el caldo de mosto y lúpulo aerobio, donde las levaduras crecen y se reproducen muy rápidamente, utilizando energía de los azucares presentes.

En esta fase no se forma etanol debido a que la levadura, con amplio suministro de oxigeno, oxida el piruvato formando por glucolisis a CO2 y H2O vía ciclo del ácido cítrico.

Cuando se ha consumido todo el oxigeno disuelto del recipiente, las células de levadura pasan a metabolizar el azúcar de forma anaerobia.

A partir de este punto la levadura fermenta los azucares a etanol y CO2. El proceso de fermentación viene controlado en parte por la concertración de etanol formado, por el pH y por la cantidad de azúcar restante. Una vez se ha detenido la fermentación, se separan las células de la cerveza. Finalmente la cerveza “cruda” está lista para el tratamiento final.

En los últimos pasos de la elaboración de la cerveza, se ajusta la cantidad de espuma que proviene de proteínas disueltas. Esto se controlan mediante la acción de enzimas proteolíticos que parecen en el proceso de malteado. Si estos enzimas actúan durante demasiado tiempo la cerveza formará poca espuma; si no actúan durante un tiempo suficiente la cerveza no será cristalina cuando esté fría. A veces se añaden enzimas proteiolíticos de otro origen para controlar la cantidad de espuma.

Y hasta aquí por hoy… Espero que os haya gustado y os haya sido amena la lectura.

Como dijo Homer J.Simpsons: ¡Por el alcohol, causa y a la vez solución de TODOS  los problemas de la vida!

Enrique Pérez Navarro

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